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Klinische Chemie № 6


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Cofaktoren
Enzyme mit nicht-Protein-Anteil
Cofaktoren Beispiele
Koenzyme oder Metallionen
Koenzym
org Molekül → Vitaminderivate
Metallion
anorg. Molekül → Magnesium/Calcium
Enzyme wirken als
Biokatalysatoren → beschleunigen Vorgänge
Enzyme setzen
Aktivierungsenergie ab = Beeinflussung Reaktionsgeschwindigkeit
Enzyme werden
nicht verbraucht
Enzyme verändern nicht
das Gleichgewicht der Reaktion
Enzyme können
Hin und Rückreaktion katalysieren
Enzyme sind
Substrat und Reaktionsspezifisch
Wichtig für Enzyme ist
eine bestimmte Temperatur und konstanter pH-Wert
Substrate
Stoffe die von Enzymen umgesetzt werden
Für Substratumsatz werden
gelegentlich Kofaktoren benötigt
Fest gebundenes Koenzym
heißt prosthetische Gruppe
prosthetische Gruppe ist
kovalent an Proteinmolekül gebunden
Koenzyme übertragen
Elektronen, Protonen, oder chemische Gruppen
Apoenzym / inaktives Enzym
Enzym ohne seinen Cofaktor
Holoenzym
Apoenzym + Kofaktor
Enzym-Substrat Komplex
aktive Zentren der Enzyme, die mit Substraten wechselwirken können
Enzymaktivität abhängig von
Schweregrad, Ausdehung und Dauer der Zellschädigung
diagnostische Information werden gewonnen
durch Bestimmung Isoenzyme/Enzymmuster und Verlauf/Höhe der Enzymaktivität
es wird die Geschwindigkeit gemessen
mit der ein Substrat von einem Enzym umgesetzt wird
Substratumsatz Bedingungen
konstanter pH, konstante Temp., genau definierte Konz. von Substrat+Kofaktoren
Enzym+Substrat=
Enzym-Substrat-Komplex → Enzym+Produkt
wichtigste Faktoren Enzymkinetik
Reaktions/Maximal-Geschwindigkeit, Michaelis konstante, Substratkonzentration
Vmax wenn
Gesamt-Enzymmenge als Enzym-Substrat-Komplex vorliegt
Substratkonz. Erhöhung
kann nach Vmax zu einer Aktivitätssenkung führen
die Messung wird im
Substratüberschuss angelegt
V ist abhängig
von der Enzymmenge
Km-Wert gibt
die Substratkonz. an, bei der Enzymreaktion mit halbmaximaler Reaktionsgschw. abläuft
hoher Km-Wert
zeigt schwache Enzym-Substrat-Bindung
niedriger Km-Wert
zeigt hohe Affinität zum Substrat
Konstante für meisten Enzymen liegt
meistens bei 10⁻⁵ bis 10⁻³ mol/l
Substratüberschuss
liegen mehr Substratmoleküle vor, als Enzyme binden können
Substraterschöpfung
bei stark erhöhter Enzymaktivität im Untersuchungsmaterial
Substratsättigung
alle Enzyme liegen als Enzym-Substrat-Komplex vor Vmax ist erreicht
Halbwertzeit ist die Zeitspanne
in der die urspünglich Enzymaktivität auf halbe Restaktivität gesunken ist
Enzyme durch Gewebeschaden
gelangen ins Plasma, haben eine Halbwertszeit
Phosphotransferasen
CK, HK
plasmatische Enzyme
Gerinnungsfaktoren, Renin, Lipoproteinlipasen, CHE
Zellenzyme im Blut erhöht
nurbei massiver Zellschädigung des Organs
Zellenzyme
ALAT, ASAT, CK, LDH, AP, y-GT
Leichter Schaden aus Zytoplasma
ALAT, ASAT, CK, LDH
Schwerer Schaden aus Mitochondrien
CK, ASAT
Zellenzyme Zellmembran
y-GT, AP
Sekretenzyme sind
organspezifisch
Sekretenzyme werden
in den exkretorischen Drüsen gebildet/sezerniert
Sekretenzyme im Blut erhöht
nur bei Schädigung des Organs
Sekretenzyme
Pankreaslipase, α-Amylase, Pepsin,Chymotrypsin, Trypsin
Bei Enzymfreisetzung
kommt es zur Veränderung der Dichtigkeit der Zelle
Leitenzyme
kommen nur in bestimmten Organen vor
Lokalisation des Organs durch
Bestimmung Leitenzyme / Isoenzyme / Symptomen
Ein Isoenzyme ist wie
das gleiche Enzyme nur mit anderer Primärstruktur
Isoenzyme haben
gleiche Substratspezifität und enzymatische Wirkung wie Enzyme
Isoenzymausstattung der Gewebe
ist genetisch determiniert
Isoenzyme erlauben eine
eindeutigere Organlokalisation als Bestimmung der Gesamtenzymaktivität
Wichtige Isoenzyme
Isoenzyme der CK, AP, SP, LDH,
Bestimmung der Isoenzyme
Elektrophorese, Chromatographie, Immunoassay, ELISA
Makroenzyme entstehen
durch Zunahme des Molekulargewichts des Enzyms
Makroenzym Formen
Makro-Enzym Typ I und Typ II
Makro-Enzym Typ I
wenn AK gegen das Enzym gebildet und sich an AG-Bindungsstellen binden
Makro-Enzym Typ I treten auf
bei pathologisch erhöht/persistierender Enzymaktivität
Makro-Enzym Typ II
durch Oligomerisierung, Anlagerung von Membran/Serumbestandteile an Enzym
kompetitive Hemmung
kompetitiver Inhibitor bindet an aktivem Zentrum = weniger Enzym-Substrat Komplex
nicht kompetitive Hemmung
Nichtkompetitiver Inhibitor bindet an andere Bereiche am Enzym = Inaktivierung
Enzymturnover
Auf + Abbau von Enzymen